Как называется белок который

Уровень жирных кислот в организме регулируется как отложением депонированием их в жировой ткани, так и высвобождением из нее. По мере увеличения уровня глюкозы в крови жирные кислоты под влиянием инсулина, депонируются в жировой ткани. Высвобождение жирных кислот из жировой ткани стимулируется адреналином, глюкагоном и соматотропым гармоном, тормозится — инсулином. Жиры, как энергетический материал используется главным образом при выполнении длительной физической работы умеренной и средней интенсивности работа в режиме аэробной производительности организма.

В начале мышечной деятельности используются преимущественно углеводы, но по мере уменьшения их запасов начинается окисление жиров.

Транспортные белки

Обмен липидов тесно связан с обменом белков и углеводов. Поступающие в избытке в организм углеводы и белки превращаются в жир. При голодании жиры, расщепляясь, служат источником углеводов. Суточная потребность незаменимых жирных кислот около 10 г. Жирные кислоты являются основными продуктами гидролиза липидов в кишечнике. Большую роль в процессе всасывание жирных кислот играют желчь и характер питания.

К незаменимым жирным кислотам , которые не синтезируются организмом, относятся олеиновая, линолевая, линоленовая и арахидовая кислоты суточная потребность 10—12 г. Линолевая и лоноленовая кислоты содержатся в растительных жирах, арахидовая — только в животных. Недостаток незаменимых жирных кислот приводит к нарушению функций почек, кожным нарушениям, повреждениям клеток, метаболическим расстройствам.

Избыток незаменимых жирных кислот приводит к повышенной потребности токоферола витамина Е. УГЛЕВОДЫ - органические соединения, содержащиеся во всех тканях организма в свободном виде в соединениях с липидами и белками и являющиеся основным источникам энергии.

Строение белков

Моносахариды - углеводы, которые не могут быть расщеплены до более простых форм глюкоза, фруктоза. Дисахариды - углеводы, которые пригидролизе дают две молекулы моносахаров сахароза, лактоза.

Полисахариды - углеводы, которые при гидролизе дают более шести молекул моносахаридов крахмал, гликоген, клетчатка. В пищеварительном тракте полисахариды крахмал, гликоген; клетчатка и пектин в кишечнике не перевариваются и дисахариды под влиянием ферментов подвергаются расщеплению до моносахаридов глюкоза и фруктоза которые в тонком кишечнике всасываются в кровь.

Значительная часть моносахаридов поступает в печень и в мышцы и служат материалом для образования гликогена. В печени и мышцах гликоген откладывается в резерв. По мере необходимости гликоген мобилизуется из депо и превращается в глюкозу, которая поступает к тканям и используется ими в процессе жизнедеятельности. Продукты распада белков и жиров могут частично в печени превращаться в гликоген.

Содержание

Избыточное количество углеводов превращается в жир и откладывается в жировом "депо". При недостаточности углеводов развивается похудание, снижение трудоспособности, обменные нарушения, интоксикация организма.

как называется белок который

Избыток потребления углеводов может привести к ожирению, развитию бродильных процессов в кишечнике, повышенной аллергизации организма, сахарному диабету. Регистрация пройдена успешно! Пожалуйста, перейдите по ссылке из письма, отправленного на. Отправить еще раз.

РИА Новости.

как называется белок который

Белки, жиры, углеводы. Справка Наш организм состоит только из тех компонентов, которые поступают в него с пищей животного и растительного происхождения. То же относится и к белкам. При избыточном поступлении белка организм начинает работать с нагрузкой, стараясь распределить калории.

Человек расплачивается за это неправильным обменом веществ. При недостаточном количестве белка в пище снижается работоспособность человека и сопротивляемость его организма к инфекционным заболеваниям. Организму требуется 22 вида аминокислот, из них только 13 видов он может синтезировать сам. Остальные же 9 аминокислот, называемых незаменимыми, он должен получать с продуктами питания.

Белки, содержащие все 9 незаменимых аминокислот, называются полноценными.

Аминокислотный состав белков

Мясо, рыба, куры, яйца, молочные продукты, — вот главные источники полноценных белков. Овощи, крупы, злаковые и особенно бобовые сухой горох, соя, чечевица, бобы — отличные источники белков, называемых неполноценными, поскольку в них содержатся многие, но не все аминокислоты, в разных соотношениях. Сбалансированное питание — это получение организмом всего набора незаменимых аминокислот вследствие сочетания овощей, злаковых, молочных и мясных продуктов. Слядневой" Запрещено копирование, воспроизведение, распространение или использование иным способом любых материалов без ссылки на источник.

О библиотеке Контакты. PROчтение Краевой фестиваль фантастики.

Биология клетки/Часть 1. Клетка как она есть/10/2

Студия "Читаем вместе". О профессии и карьере. Наши издания. Коллегам Надежды будущего. Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства.

Есть белки растворимые фибриноген , есть нерастворимые, выполняющие механические функции фиброин, кератин, коллаген. Есть белки активные в химическом отношении ферменты , есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые. Внешние факторы нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание.

Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка.

Состояние отпатрулирована. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом , при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например фотосинтетический комплекс.

Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры.

Транспортные белки могут быть как интегрированными в мембрану, так и водорастворимыми белками, секретируемыми из клетки, находящимися в пери- или цитоплазматическом пространстве, в ядре или органеллах эукариот. У всех клеток есть мембрана , состоящая из двойного слоя липидов.

Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций. Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой , в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации.

Белковая недостаточность

Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией. Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой.

как называется белок который

Ферменты , или энзимы , — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз а иногда и в миллионы выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.

Белок - важная составляющая каждой клетки нашего организма.

Ферменты — глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, то есть состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, то есть в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор.

У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром. Активный центр — небольшой участок фермента от трех до двенадцати аминокислотных остатков , где и происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса.

По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт продукты реакции. Некоторые ферменты имеют кроме активного аллостерические центры — участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента аллостерические ферменты.

Для реакций ферментативного катализа характерны: 1 высокая эффективность, 2 строгая избирательность и направленность действия, 3 субстратная специфичность, 4 тонкая и точная регуляция. Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э.

Фишера г. Кошланда г. Эту гипотезу еще называют гипотезой индуцированного соответствия.

как называется белок который

Скорость ферментативных реакций зависит от: 1 температуры, 2 концентрации фермента, 3 концентрации субстрата, 4 рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.

При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента. Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.